Enseignants
Langue
d'enseignement
d'enseignement
Anglais
Thèmes abordés
Les thèmes abordés concerneront :
1. Science des protéines
1.1. Stabilité, reploiement et dynamique des protéines- thermodynamique de la stabilité et du reploiement des protéines (théorie et méthodes d'investigation)- dénaturation réversible et irréversible - le reploiement des protéines in vivo (mécanisme de reploiement, formation des ponts disulfure, isomérisation des prolines, protéines chaperones, maladies conformationnelles)- méthodes spectroscopiques (FRET, BRET, spectroscopie de molécules uniques)
1.2. Enzymologie - les aspects pratiques (tests enzymatiques, inactivation, design expérimental) - l'estimation des constantes cinétiques (problèmes liés à l'expérience et à l'analyse) - simulation et optimisation (la dérivation des équations de vitesse à l'état stationnaire, l'intégration numérique, l'analyse et l'optimisation des données expérimentales) - les systèmes multi-substrats et multi-enzymes - l'utilisation d'isotopes (effets isotopiques, échange isotopique) - les réactions rapides (état pré-stationnaire, titrage du site actif, " burst kinetics ", techniques expérimentales)
2. Ingénierie des protéines - les techniques de mutagénèse et de combinaison de mutations (mutagénèse dirigée, PCR mutagénisante, incorporation d'oligonucléotides dégénérés, PCR sexuelle) - le criblage de banques (caractéristiques des tests de criblage, criblage à haut débit, exemples) - la sélection in vivo (principe, exemples) - la sélection in vitro (le " phage display " et les méthodes apparentées, la compartimentalisation) - ingénierie de nouvelles interactions protéine-ligand- ingénierie des enzymes (spécificité, régulation, catalyse) - la modification chimique des protéines in vitro et in vivo - ingénierie des protéines in silico.
1. Science des protéines
1.1. Stabilité, reploiement et dynamique des protéines- thermodynamique de la stabilité et du reploiement des protéines (théorie et méthodes d'investigation)- dénaturation réversible et irréversible - le reploiement des protéines in vivo (mécanisme de reploiement, formation des ponts disulfure, isomérisation des prolines, protéines chaperones, maladies conformationnelles)- méthodes spectroscopiques (FRET, BRET, spectroscopie de molécules uniques)
1.2. Enzymologie - les aspects pratiques (tests enzymatiques, inactivation, design expérimental) - l'estimation des constantes cinétiques (problèmes liés à l'expérience et à l'analyse) - simulation et optimisation (la dérivation des équations de vitesse à l'état stationnaire, l'intégration numérique, l'analyse et l'optimisation des données expérimentales) - les systèmes multi-substrats et multi-enzymes - l'utilisation d'isotopes (effets isotopiques, échange isotopique) - les réactions rapides (état pré-stationnaire, titrage du site actif, " burst kinetics ", techniques expérimentales)
2. Ingénierie des protéines - les techniques de mutagénèse et de combinaison de mutations (mutagénèse dirigée, PCR mutagénisante, incorporation d'oligonucléotides dégénérés, PCR sexuelle) - le criblage de banques (caractéristiques des tests de criblage, criblage à haut débit, exemples) - la sélection in vivo (principe, exemples) - la sélection in vitro (le " phage display " et les méthodes apparentées, la compartimentalisation) - ingénierie de nouvelles interactions protéine-ligand- ingénierie des enzymes (spécificité, régulation, catalyse) - la modification chimique des protéines in vitro et in vivo - ingénierie des protéines in silico.
Acquis
d'apprentissage
d'apprentissage
A la fin de cette unité d’enseignement, l’étudiant est capable de : | |
| 1 | L'objectif de la formation est d'approfondir la compréhension des propriétés des protéines naturelles et d'introduire l'étudiant au domaine de l'ingénierie des protéines qui permet de les faire évoluer " artificiellement " vers des propriétés nouvelles. L'étudiant apprendra certaines des méthodes avancées d'investigation en enzymologie et en biochimie des protéines ainsi que les notions théoriques et pratiques permettant d'appréhender les problématiques de la stabilité et du reploiement des protéines. L'étudiant se familiarisera ensuite avec les différentes stratégies d'ingénierie actuellement utilisées ainsi que les biotechnologies qui y sont associées. Par des études de cas récents décrivant des approches dirigée, aléatoire, combinatoire et in silico, l'étudiant sera amené à comprendre les limitations et difficultés actuelles de l'ingénierie des protéines mais aussi ses possibilités et ses défis du futur. Les différences entre les propriétés obtenues par ingénierie et les propriétés naturelles des protéines seront identifiées. La notion d'évolution dirigée sera également abordée et la description d'exemples permettra d'acquérir une vision des mécanismes évolutifs artificiels (en laboratoire) et de les comparer avec nos connaissances des mécanismes naturels. |
Contenu
Le cours abordera des sujets d'actualité scientifique dans le domaine de la biologie synthétique. Les étudiants, par équipes, travailleront sur des sujets particuliers pendant plusieurs semaines où ils rencontreront de manière hebdomadaire un titulaire du cours pour poser des questions, faire le point sur l'avancement de leur travail et bénéficier de conseils. Ensuite, ils présenteront leur cours à l'ensemble de la classe.
Des sujets variés et modernes seront proposés aux étudiants. Voici quelques sujets à titre d'exemple: les anticorps, le contrôle de la dégradation ou de l'interaction des protéines, le phage display, les génomes synthétiques, les technologies d'édition génomique (CRISPR/Cas9, ...), les protéines fluorescentes, l'ingénierie métabolique, la dégradation des polluants, l'évolution dirigée des enzymes.
Des sujets variés et modernes seront proposés aux étudiants. Voici quelques sujets à titre d'exemple: les anticorps, le contrôle de la dégradation ou de l'interaction des protéines, le phage display, les génomes synthétiques, les technologies d'édition génomique (CRISPR/Cas9, ...), les protéines fluorescentes, l'ingénierie métabolique, la dégradation des polluants, l'évolution dirigée des enzymes.
Méthodes d'enseignement
Travail de groupe, classes inversées, coaching
Modes d'évaluation
des acquis des étudiants
des acquis des étudiants
Cette unité d'enseignement (LBBMC2105) est organisée sous forme de classe inversée, avec une évaluation continue du travail étudiant. Par conséquent, aucune autre évaluation n'est organisée pendant les sessions d'examen ; la note obtenue est réputée attachée à chacune des sessions de l’année académique. Les étudiants feront trois présentations orales durant le quadrimestre.
Autres infos
Préalables: - Biochimie des protéines (p. ex BBMC2101 - Biochimie structurale et fonctionnelle), - Bases en biologie moléculaire (p ex. BBMC2102 - Biologie moléculaire et cellulaire intégrée)
Evaluation: Travail sur base d'articles
Support: Présentations PowerPoint
Evaluation: Travail sur base d'articles
Support: Présentations PowerPoint
Ressources
en ligne
en ligne
Moodle
Support de cours
- matériel sur moodle
Faculté ou entité
en charge
en charge
